L'algorithme permet des films de protéines plus nets

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Les protéines sont des molécules biologiques qui effectuent presque toutes les tâches biochimiques dans toutes les formes de vie. Ce faisant, les minuscules structures effectuent des mouvements ultra-rapides. Afin d'étudier ces processus dynamiques plus précisément qu'auparavant, les chercheurs ont développé un nouvel algorithme qui peut être utilisé pour évaluer plus efficacement les mesures aux lasers à rayons X à électrons libres tels que le SwissFEL. Ils l'ont maintenant présenté dans la revue Structural Dynamics.

Parfois, lors de l'utilisation du système de navigation lors d'un déplacement en voiture, l'appareil vous localisera hors de la route pendant une courte période. Cela est dû à l'imprécision du positionnement GPS, qui peut atteindre plusieurs mètres. Cependant, l'algorithme du GPS s'en apercevra rapidement et corrigera la trajectoire affichée à l'écran, c'est-à-dire le remettra sur la route.

Un principe comparable pour traiter des séquences de mouvement irréalistes a maintenant été appliqué avec succès par une équipe de chercheurs dirigée par la physicienne du PSI Cecilia Casadei. Cependant, leurs objets d'investigation sont environ un milliard de fois plus petits qu'une voiture : les protéines. Ces éléments constitutifs de la vie remplissent des fonctions cruciales dans tous les organismes connus. Ce faisant, ils effectuent souvent des mouvements ultra-rapides. L'analyse précise de ces mouvements est cruciale pour notre compréhension des protéines qui peuvent, entre autres, nous aider à produire de nouveaux agents médicaux.

Pour améliorer encore la compréhension des mouvements des protéines, Casadei, en collaboration avec d'autres chercheurs du PSI, un chercheur de DESY à Hambourg et d'autres collègues de l'Université du Wisconsin à Milwaukee, aux États-Unis, a développé un algorithme qui évalue les données obtenues lors d'expériences sur un laser à rayons X à électrons libres (XFEL). Un XFEL est une installation de recherche à grande échelle qui délivre des flashs extrêmement intenses et courts de rayons X de qualité laser. Ici, une méthode appelée cristallographie aux rayons X femtoseconde en série résolue en temps (TR-SFX) peut être utilisée pour étudier les mouvements ultra-rapides des protéines.

Les mesures sont très complexes pour plusieurs raisons : les protéines sont beaucoup trop petites pour être imagées directement, leurs mouvements sont incroyablement rapides et l'intense impulsion de rayons X d'un FEL détruit complètement les protéines. Au niveau expérimental, TR-SFX résout déjà tous ces problèmes : aucune molécule individuelle n'est mesurée, mais plutôt un grand nombre de molécules de protéines identiques sont amenées à se développer ensemble dans un arrangement régulier pour former des cristaux de protéines. Lorsque la lumière des rayons X FEL brille sur ces cristaux, l'information est capturée à temps avant que les cristaux et leurs protéines ne soient détruits par l'impulsion de lumière. Les données brutes des mesures sont disponibles sous forme d'images dites de diffraction : des taches lumineuses qui sont créées par l'arrangement régulier des protéines dans le cristal et enregistrées par un détecteur.

Là où les défis expérimentaux ont été surmontés, l'évaluation des données ne fait que commencer. "La mesure de chaque cristal individuel ne fournit que deux pour cent des données d'une image complète." Cette incomplétude a des raisons physiques et expérimentales et ne peut être éliminée qu'en combinant les données de mesure de nombreux cristaux de manière significative. Les recherches de Casadei se concentrent exactement sur la façon de procéder.

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La nouvelle méthode mise au point par Casadei et ses collègues est appelée "analyse spectrale passe-bas", ou LPSA en abrégé. "Semblable à l'électronique ou à la technologie audio, nous appliquons un filtre passe-bas", explique Casadei. "Cependant, dans notre cas, cela se présente sous la forme d'une algèbre linéaire avancée. Nous appliquons ces formules pour supprimer le bruit indésirable des données sans perdre les détails pertinents."

En termes simples et courts, les données brutes, c'est-à-dire les images de diffraction des cristaux de protéines, sont suivies tout au long du mouvement des protéines. Ce mouvement est supposé régulier, c'est-à-dire sans à-coups. Semblable à la façon dont le système de navigation se corrige lorsque la voiture semble quitter le cap de la route, le nouvel algorithme de Casadei et ses collègues atténue les erreurs de reconstruction du mouvement des protéines.

Les profanes ne remarqueront peut-être pas une immense différence dans les nouveaux films protéiques. Mais pour les cinéastes des lasers à rayons X à électrons libres, l'amélioration est comparable au passage d'un film DVD à une qualité HDR.

«Avant tout, le nouvel algorithme permet désormais aux chercheurs du SwissFEL au PSI d'extraire davantage d'informations de leurs données», déclare Casadei. Inversement, cela signifie que l'algorithme peut aider à raccourcir les temps de mesure longs. Étant donné que le temps de faisceau est toujours très demandé dans les grandes installations de recherche, et en particulier au SwissFEL, il s'agit d'une perspective des plus bienvenues pour les chercheurs en protéines utilisant cette installation très avancée.

Référence : Casadei CM, Hosseinizadeh A, Bliven S, et al. Analyse spectrale passe-bas de données de cristallographie femtoseconde en série résolues en temps. Dynamique structurelle. 2023;10(3):034101. doi : 10.1063/4.0000178

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